peptidoglikán

Peptidoglykán je polymer cukrů a aminokyselin, který tvoří hlavní část buněčné stěny většiny bakterií. Skládá se z opakujících se jednotek disacharidu: N‑acetylglukosamin (NAG) a N‑acetylmuramové kyseliny (NAM); na NAM jsou navázány krátké peptidové řetězce. Tyto řetězce se cross‑linkují mezi sousedními jednotkami, čímž vzniká pevná síť vyztužující stěnu a udávající tvar buňky.

V rozmístění v bakteriální stěně se liší. Gram‑pozitivní bakterie mají silnou vrstvu peptidoglykánu, často doplněnou teichoovými kyselinami. Gram‑negativní bakterie mají tenčí vrstvu a vnější membránu; stěna je udržována i v prostoru periplazmy. Teichoové kyseliny bývají přítomny u Gram‑pozitivních druhů, u Gram‑negativních dominuje vnější membrána se lipopolysacharidy.

Syntéza peptidoglykánu probíhá v cytoplazmě: vzniká UDP‑NAM‑pentapeptid, který se spolu s UDP‑NAG integruje do lipidového nosiče a poté vstupuje do periplazmy. Zde se glykanové řetězce prodlužují a peptidové řetězce se cross‑linkují enzymy nazývanými penicillin‑binding proteins (PBPs). Tyto kroky lze cílit antibiotiky.

Peptidoglykán je cílem široké škály antibiotik. β‑laktamová antibiotika (peniciliny, cefalosporiny) inhibují PBPs a snižují tvorbu křížových vazeb. Glykopeptidy (např. vancomycin) se váží na terminální D‑alanyl‑D‑alanin a brání začlenění peptidové složky. Některé bakterie produkují beta‑laktamázy, které inaktivují β‑laktamová jádra.

V biologii a imunologii hraje peptidoglykán klíčovou roli: je rozpoznáván imunitními receptory NOD1 a NOD2; fragmenty mohou vyvolat zánětlivé odpovědi. Lysozymy rozkládají β‑1,4‑glykosidické vazby mezi NAG a NAM. Peptidoglykán není součástí eukaryot a některé archea mají alternativy jako pseudopeptidoglykán.