hemoglobinmolekyl

Hemoglobinmolekyl (Hb) är ett järnbindande protein som finns i röda blodkroppar och ansvarar för transport av syre från lungorna till vävnaderna samt koldioxid från vävnaderna till lungorna för utsöndring. Hos vuxna består Hb av två alpha- och två beta-globinkedjor (HbA). Varje kedja bär en hemegrupp med en järnjon (Fe2+) som reversibelt binder syre. Järnets syrebindning gör att en Hb-molekyl kan transportera upp till fyra syremolekyler. Hos foster finns HbF, som består av två alfa- och två gamma-kedjor och har högre syre-affinitet än HbA, vilket underlättar syreöverföring från modern till fostret.

Hemoglobinet uppvisar allosteri och syrebindningen påverkas av kroppens tillstånd. pH, koldioxidnivåer, temperatur och koncentrationen av 2,3-bisfosfoglycerat (2,3-BPG) modifierar syreaffiniteten, vilket gör att Hb släpper syre där det behövs. Transport av koldioxid sker främst som bikarbonat i plasma, och i deoxy-formen kan Hb hjälpa till med CO2-transport.

Röda blodkroppar har cirka 120 dagar livslängd; Hb syntetiseras i erythroblaster i benmärgen. Nedbrytningen av Hb producerar bilirubin och järn, som återanvänds i nybildningen. Kliniskt är Hb-relaterade tillstånd såsom sicklecellanemi (HbS-mutation i beta-kedjan), thalassemier (obalans i globinkedjorna) och methemoglobinemia (järn i Fe3+-form som binder syre dåligt).