Seriinproteaasid

Seriinproteaasid on proteolüütilised ensüümid, mis lõhustavad valgud peptiidideks, kasutades aktiivkoha seriinirühma. Nende mehhanism tugineb katalüütilisele triadile Ser-His-Asp: seriin teeb nukleofiilse rünnaku, histidiin toimib üldise alusena ja aspartaat stabiliseerib histidiini. Substraadi lõhkumisel tekib ensüümi ja substraadi vahel intermediaat ning lõpuks vabanevad lõhustatud ained. Enamik seriinproteaasidest sünteesitakse proensüümidena ja aktiveeruvad proteolüütilise lõhkumise teel.

Kõige paremini esindavad seriinproteaasid kuuluvad peamiselt perekondadesse nagu chymotrypsiinilaadsed (S1) ja subtiliinilaadsed (S8). S1 hulka kuuluvad tripsiin, kymotrypsiin ja elastaas. Teised olulised perekonnad hõlmavad näiteks subtiliine (S8). Seriinproteaasid täidavad organismis mitmesuguseid rolle: seedeensüüme, koagulaatori- ja põletikureaktsioone ning immuunsüsteemi mehhanisme. Nad on levinud nii seedetraktis kui ka vereringes ning nende aktiivsust kontrollivad sageli inhibiitorid.

Regulatsioon ja kliiniline tähtsus: seriinproteaasid on tihti kontrolli all serpinide (serine proteaasi inhibiitorite) kaudu; alfa-1-antitrüpsiin on oluline näide. Füsioloogiline tasakaal seriinproteaaside ja nende inhibiitoreid vahel on kriitiline hüübimise, põletiku ja kudede remondi seisukohast. Häired selle tasakaalu reguleerimisel võivad kaasa tuua haigusi, mistõttu on seriinproteaasid olulised uurimisobjektid ning ka ravimitöös keskpunktiks.