hemeryhmistä

Hemeryhmistä viittaa heme-ryhmiin, jotka ovat proteiinien prostettisia ryhmiä ja sisältävät rautaa porfyriinirungossa. Hemeit ovat tärkeitä kemiallisia keskuksia solujen redox-reaktioissa ja materiaalien, kuten hapen kuljetuksen ja elektroninsiirron, toiminnassa. Hemeissä rauta sijaitsee vaiheittain Fe2+/Fe3+-tiloissa ja voi sitoutua tai luovuttaa happea riippuen proteiinin ympäristöstä.

Yleisimmät heme-tyypit ovat heme b, heme c ja heme a. Heme b on yleisin ja esiintyy mm. veressä ja lihassoluissa hemoglobiinissa ja myoglobiinissa sekä useissa elektroninsiirtokanavissa. Heme c on erottuva, koska se on kovalenttisesti kiinnittynyt proteiiniin kahden sivuketjun kautta (tyypillisesti CXXCH-merkki). Heme a on modifioitu versio heme b:stä, jossa on lisäaineita, ja sitä esiintyy mm. soluhengitysväsymien entsyymeissä kuten cytochromes.

Heme-ryhmien tehtävät vaihtelevat proteiineittain: hengitysprosesseissa ne osallistuvat hapen sitomiseen ja vapauttamiseen (esim. hemoglobiini, myoglobiini), elektroninsiirrossa solun hengitysketjussa (cytochromes) sekä katalyyttisissä reaktioissa (joillakin peroksidaasien ja muiden entsyymien heme-entsyymit). Hemeiden biosynteesi seuraa porfyriinipolun reittejä, jotka alkavat mitokondrioissa (ja joissain kasveissa plastideissa) ja joita säätelevät sekä rautavarannot että proteiinien tarpeet.

Hemeryhmät ovat keskeinen osa monien organismien biokemiallista kapasiteettia. Poikkeuksellisesti erikoistyypellä proteiinilla nimeltä hemerythriini ei ole hemeihin perustuva rauta-angi, vaan siinä on di-rautarakenne, joten se eroaa tässä yhteydessä. Porfyrinipohjaiset hemeryhmät ovat kuitenkin tärkeä osa hengitys-, aineenvaihdunta- ja pelkistysreaktioita monissa eliölajeissa.