debranchingenzymen

Debranching enzymen zijn een groep enzymen die vertakkingen in glycogeen en zetmeel afbreken door α-1,6-glycosidische verbindingen te verwijderen. Door het verwijderen van deze vertakkingen kunnen glycogeen en amylopectine volledig worden gemobiliseerd tot glucose, wat essentieel is voor de stofwisseling van koolhydraten.

Tijdens de afbraak van glycogeen blijft na de werking van glycogeenfosforylase een limit dextrin achter met een vertakte α-1,6-binding. Debranching enzymen voeren tweeactiviteiten uit: een transferase-activiteit (4-α-glucanotransferase) die een blok van drie glucose-eenheden vanaf de vertakking naar een andere keten verplaatst, en een glucosidase-activiteit (amylo-1,6-glucosidase) die de resterende α-1,6-binding hydrolyseert om vrije glucose vrij te maken.

In dieren is dit dubbel-functionele enzym meestal gecodeerd door het AGL-gen en bezit het zowel transferase- als glucosidase-activiteiten. Een tekort aan dit enzym leidt tot glycogeenstapelingsziekte type III (Forbes ziekte of Cori-ziekte), gekenmerkt door hepatomegalie, hypoglykemie en spierzwakte.

Bij planten en veel micro-organismen speelt debranching ook een rol bij zetmeelafbraak. Bijvoorbeeld limit dextrinase (ook wel α-1,6-glucosidase) hydrolyseert α-1,6-bindingen in limit-dextrines, terwijl andere debranching-enzymes zoals pullulanase/isoamylases bijdragen aan het verwijderen van vertakkingen tijdens zetmeelafbraak.

Biologisch gezien is debranching essentieel voor de volledige afbraak van opgeslagen koolhydraten; het werkt samen met glycogeenfosforylase en amylasen om glucose-eenheden vrij te maken.

In de industrie worden debranching-enzymes gebruikt bij zetmeelverwerking en saccharificatie, waardoor zetmeel efficiënter kan worden omgezet in eenvoudigere suiker vormen voor voedsel- en biotechnologische toepassingen. In de kliniek en biomedisch onderzoek vormen ze een aandachtspunt bij diagnose en begrip van glycogeenziekten.