aminozuurvolgorde

Aminozuurvolgorde, ook wel aminozuurvolgorde genoemd, is de specifieke opeenvolging van aminozuren in een polypeptideketen. De volgorde bepaalt de primaire structuur van een eiwit en loopt van het N-terminus naar het C-terminus. De aminozuren zijn met elkaar verbonden door peptidebindingen, waardoor een lineaire keten ontstaat die later kan vouwen tot een complexe ruimtelijke structuur.

Hoe de volgorde tot stand komt, gebeurt in de cel via de genetische informatie. Een gen codeert voor een eiwit en levert de instructies in de vorm van mRNA. De ribosomen lezen deze mRNA-volgorde in codons van drie nucleotiden; elk codon codeert voor één aminozuur. De synthese begint bij het startcodon AUG en eindigt bij een stopcodon. De exacte volgorde van aminozuren wordt grotendeels bepaald door de DNA-sequentie en kan variëren door genetische afwijkingen, alternatieve splicing en post-translationele modificaties.

Behandeling en bepaling van de aminozuurvolgorde gebeuren met verschillende technieken. Edman-degradatie is een oudere methode voor korte peptiden; modernere technieken gebruiken massaspectrometrie (MS) en tandem MS om de aminozuurresiduen in een peptide te identificeren. Ook kan de volgorde worden afgeleid door sequencing van het genoom of transcriptoom en vervolgens inferentie via de genetische code. In databases zoals UniProt en proteïne-padden (bijv. PDB) wordt de sequentie vaak gedocumenteerd en vergeleken met andere eiwitten.

De aminozuurvolgorde bepaalt de eigenschappen en de functie van een eiwit. De primaire structuur beïnvloedt vouwings- en stabiliteitskenmerken en vormt zo de basis voor de driedimensionale structuur. Variaties in de volgorde, door mutaties of alternatieve splicing, kunnen leiden tot verschillende isoformen en, in sommige gevallen, tot ziekte. Post-translationele modificaties veranderen eigenschappen zonder de basale volgorde te wijzigen.