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acuaporinas

Las acuaporinas son una familia de proteínas integrales de membrana que forman canales para el paso rápido y selectivo de agua entre compartimentos celulares. En muchos tejidos regulan la osmolaridad y la homeostasis hídrica al facilitar la entrada o salida de agua, sin permitir el paso de iones en general. Algunas acuaporinas, llamadas acuagliceroporinas, también permiten el transporte de glicerol y otros solutos pequeños.

Cada monómero tiene aproximadamente 250–300 aminoácidos y presenta seis hélices transmembrana. Dos motivos conservados, conocidos como

En humanos existen varias acuaporinas con roles específicos. AQP1 se expresa en riñón y endotelio; AQP2 en

Regulación y clínica: la translocación de AQP2 a la membrana apical de las células del conducto colector

Historia: las acuaporinas fueron identificadas por Peter Agre a finales de los años 80 y principios de

NPA
(asparagina-prolina-alanina),
se
organizan
en
el
centro
del
canal.
El
poro
se
configura
mediante
un
filtro
de
selectividad
ar/R
que
combina
residuos
aromáticos
y
una
arginina,
confiriendo
alta
selectividad
para
agua
y
evitando
el
paso
de
protones.
Los
monómeros
se
agrupan
en
tetrameros
en
la
membrana;
cada
poro
funcional
corresponde
a
un
monómero,
permitiendo
un
flujo
de
agua
eficiente
en
paralelo.
el
segmento
colector
renal,
regulada
por
vasopresina;
AQP3,
AQP4
y
AQP5
en
piel,
ojos
y
sistema
nervioso;
AQP7
y
AQP9
en
tejidos
adiposo
y
metabolismo.
En
el
cerebro,
AQP4
en
astrocitos
facilita
la
regulación
de
agua
y
la
respuesta
al
edema.
es
inducida
por
vasopresina
y
fosforilación,
aumentando
la
reabsorción
de
agua.
Mutaciones
en
AQP2
causan
diabetes
insípida
nefrogénica;
defectos
en
AQP0
están
vinculados
a
cataratas
hereditarias.
los
90;
recibió
el
Premio
Nobel
de
Química
en
2003
junto
con
Roderick
MacKinnon
por
este
descubrimiento.