MichaelisMentenvergelijking

De MichaelisMentenvergelijking (ook bekend als de Michaelis-Menten-vergelijking) is een fundamenteel model in de enzymkinetiek dat de relatie beschrijft tussen de snelheid van een enzym-gekatalyseerde reactie en de concentratie van het substraat. De vergelijking wordt vaak uitgedrukt als v = Vmax [S] / (Km + [S]), waarbij v de initiële snelheid is, [S] de substraatconcentratie, Vmax de maximale snelheid bij verzadiging en Km de Michaelis-constante. Km geeft een indicatie van de affiniteit tussen enzym en substraat.

Historisch gezien werd de vergelijking in het begin van de 20e eeuw voorgesteld door Leonor Michaelis en Maud Menten en later onderbouwd door Briggs en Haldane. De afleiding berust op een E + S ⇌ ES ⇢ E + P reactiemechanisme en op de steady-state-aanname: d[ES]/dt ≈ 0. Daarmee volgt v = k2[ES] en [ES] = [E]tot [S] / (Km + [S]), met Km = (k-1 + k2)/k1.

Interpretatie en toepassing: Km is de substraatconcentratie waarbij v = Vmax/2. Bij lage [S] geldt v ≈ (Vmax/Km)[S], en bij hoge [S] nadert de snelheid Vmax. Het model is veelgebruikt bij analyseren van enzymactiviteit, drugontwerp en metabole regulatie, maar heeft beperkingen.

Beperkingen en uitbreidingen: Het model beschrijft meestal één substraat en geen allostere of cooperatieve effecten; bij meer complexe systemen worden andere modellen toegepast. Voor onderwijs en analyse worden vaak lineaire weergaven gebruikt zoals Lineweaver-Burk en Hanes-Woolf, of meer geavanceerde mechanistische benaderingen.